An ideal right handed α-helix is made up of 200 amino acid...

All Subjects Cell Biology & Supramolecular Systems Animal Biochemistry & Analytical Techniques Immunochemistry, Clinical Biochemistry & Endocrinology Molecular Biology & Veterinary Biotechnology

Q.51

ICAR AIEEA PG Animal Biotechnology 09 July 2023 (Shift 1) Paper

MCQ (Single Correct) +4 −1

The dietary precursor of coenzyme A is

सहएंजाइम ए (Coenzyme A / CoA) का आहार संबंधी अग्रदूत (dietary precursor) कौन सा है?

Pantothenic acid पैंटोथेनिक अम्ल Tocopherol टोकोफेरोल Folate फोलेट Thiamine थायमीन

Q.52

ICAR AIEEA PG Animal Biotechnology 09 July 2023 (Shift 1) Paper

MCQ (Single Correct) +4 −1

An ideal right handed $\alpha$-helix is made up of 200 amino acid residues, the length of that helix structure is

एक आदर्श दक्षिणावर्ती $\alpha$-हेलिक्स 200 अमीनो अम्ल अवशेषों से बना है, उस हेलिक्स संरचना की लंबाई कितनी होगी?

$200\text{ angstrom}$ $200\text{ Å}$ $240\text{ angstrom}$ $240\text{ Å}$ $260\text{ angstrom}$ $260\text{ Å}$ $300\text{ angstrom}$ $300\text{ Å}$

Helical geometry and axial dimensions of Pauling's $\alpha$-helix:

$200\text{ Å}$ assumes an incorrect rise of $1.0\text{ Å}$ per residue.
$240\text{ Å}$ is an incorrect computation.
$260\text{ Å}$ is an incorrect computation.
In an ideal right-handed $\alpha$-helix, there are $3.6$ amino acid residues per turn with a helical pitch of $5.4\text{ Å}$ ($0.54\text{ nm}$). The axial translation (rise per residue along the helical axis) is: $\Delta z = \frac{5.4\text{ Å}}{3.6} = 1.5\text{ Å}$ ($0.15\text{ nm}$). For a helix consisting of $N = 200$ residues, the total length is: $L = 200 \times 1.5\text{ Å} = 300\text{ Å}$ ($30\text{ nm}$).

Therefore, option 4 ($300\text{ angstrom}$) is the correct answer.

$\alpha$-हेलिक्स की अक्षीय लंबाई की गणना:

$200\text{ Å}$ गलत अक्षीय वृद्धि पर आधारित है।
$240\text{ Å}$ अमान्य मान है।
$260\text{ Å}$ अमान्य मान है।
एक आदर्श दक्षिणावर्ती $\alpha$-हेलिक्स में प्रति घुमाव (turn) $3.6$ अमीनो अम्ल अवशेष होते हैं तथा इसकी पिच $5.4\text{ Å}$ होती है। अतः प्रति अवशेष अक्षीय वृद्धि (axial rise per residue) $= \frac{5.4\text{ Å}}{3.6} = 1.5\text{ Å}$ होती है। 200 अमीनो अम्ल अवशेषों वाले हेलिक्स की कुल लंबाई $= 200 \times 1.5\text{ Å} = 300\text{ Å}$ (angstroms) होगी।

अतः विकल्प 4 सही उत्तर है।

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Q.53

ICAR AIEEA PG Animal Biotechnology 09 July 2023 (Shift 1) Paper

Assertion & Reason +4 −1

Given below are two statements, one is labelled as Assertion (A) and other one labelled as Reason (R).

Assertion (A) : A polypeptide chain with a long block of Arginine at pH 7.0 can not form an $\alpha$-helix in the portion containing long block of arginine.

Reason (R) : Positively charged side chains of arginine at pH 7.0 repel each other strongly.

In light of the above statements, choose the correct answer from the options given below.

नीचे दो कथन दिए गए हैं, एक को अभिकथन (A) और दूसरे को कारण (R) के रूप में लेबल किया गया है।

अभिकथन (A) : pH 7.0 पर आर्जिनिन के लंबे ब्लॉक वाली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला आर्जिनिन युक्त भाग में $\alpha$-हेलिक्स नहीं बना सकती है।

कारण (R) : pH 7.0 पर आर्जिनिन की धनावेशित पार्श्व श्रृंखलाएं एक-दूसरे को दृढ़ता से प्रतिकर्षित करती हैं।

उपर्युक्त कथनों के आलोक में, नीचे दिए गए विकल्पों में से सही उत्तर चुनिए।

Both (A) and (R) are true and (R) is the correct explanation of (A). (A) और (R) दोनों सत्य हैं और (R), (A) की सही व्याख्या है। Both (A) and (R) are true but (R) is NOT the correct explanation of (A). (A) और (R) दोनों सत्य हैं लेकिन (R), (A) की सही व्याख्या नहीं है। (A) is true but (R) is false. (A) सत्य है लेकिन (R) असत्य है। (A) is false but (R) is true. (A) असत्य है लेकिन (R) सत्य है।

Electrostatic constraints on $\alpha$-helix stability:

Assertion (A) is true: Consecutive runs of charged residues prevent adoption of the compact $\alpha$-helical conformation, causing the polypeptide to adopt an extended random coil.
Reason (R) is true: The guanidinium side chain of arginine has a high $pK_a \approx 12.5$ and is fully protonated with a net positive charge ($+1$) at physiological pH 7.0. In an $\alpha$-helix, side chains project outward and successive turns place residues separated by 3–4 positions in close spatial proximity, generating severe mutual electrostatic repulsion that destabilizes and disrupts the helix.
Reason (R) provides the exact biophysical reason why poly-arginine fails to form an $\alpha$-helix at neutral pH.

Therefore, option 1 (Both (A) and (R) are true and (R) is the correct explanation of (A)) is the correct answer.

$\alpha$-हेलिक्स स्थिरता पर स्थिरवैद्युत प्रतिकर्षण का प्रभाव:

अभिकथन (A) सत्य है: pH 7.0 पर लगातार जुड़े आर्जिनिन अवशेषों की श्रृंखला $\alpha$-हेलिक्स संरचना धारण नहीं कर पाती।
कारण (R) सत्य है: आर्जिनिन की ग्वानिडीनियम पार्श्व श्रृंखला ($pK_a \approx 12.5$) pH 7.0 पर पूर्णतः धनावेशित ($+1$) होती है। हेलिक्स में एक साथ पास-पास आने पर ये समान धनावेश एक-दूसरे को तीव्र रूप से प्रतिकर्षित करते हैं, जिससे हेलिक्स विकृत होकर खुल जाता है।
कारण (R), अभिकथन (A) की सही व्याख्या करता है।

अतः विकल्प 1 सही उत्तर है।

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Q.54

ICAR AIEEA PG Animal Biotechnology 09 July 2023 (Shift 1) Paper

MCQ (Single Correct) +4 −1

If pI (isoelectric pH) of serine and leucine are 5.68 and 5.98 respectively then in a solution of pH 3.0

यदि सेरीन और ल्यूसीन का pI (समविद्युत pH) क्रमशः 5.68 और 5.98 है, तो pH 3.0 के घोल में:

Net charge of both Serine and leucine will be positive सेरीन और ल्यूसीन दोनों का शुद्ध आवेश धनात्मक होगा Net charge of serine will be positive and net charge of leucine will be negative सेरीन का शुद्ध आवेश धनात्मक और ल्यूसीन का ऋणात्मक होगा Net charge of leucine will be positive and net charge of serine will be negative ल्यूसीन का शुद्ध आवेश धनात्मक और सेरीन का ऋणात्मक होगा Net charge of both serine and leucine will be negative सेरीन और ल्यूसीन दोनों का शुद्ध आवेश ऋणात्मक होगा

Net charge behavior of amino acids relative to isoelectric point (pI):

When the environmental pH of a solution is below the isoelectric point of an amino acid ($pH \lt pI$), hydrogen ion concentration $[H^+]$ is elevated; carboxylic groups are predominantly protonated ($-COOH$, neutral) while amino groups remain protonated ($-\text{NH}_3^+$, positive). Consequently, both serine ($pI = 5.68$) and leucine ($pI = 5.98$) will carry a net positive charge at pH 3.0.
An amino acid would only carry a negative charge if $pH \gt pI$.
Leucine and serine both have $pI \gt 3.0$, so neither can be negative.
Negative net charge requires $pH \gt pI$, which is false for both at pH 3.0.

Therefore, option 1 (Net charge of both Serine and leucine will be positive) is the correct answer.

समविद्युत बिंदु (pI) और अमीनो अम्लों का शुद्ध आवेश:

जब विलयन का pH किसी अमीनो अम्ल के समविद्युत बिंदु (pI) से कम होता है ($pH \lt pI$), तो माध्यम में $H^+$ की प्रचुरता के कारण कार्बोक्सिल समूह प्रोटॉनीकृत ($-COOH$, उदासीन) हो जाता है तथा अमीनो समूह धनावेशित ($-\text{NH}_3^+$) रहता है। चूँकि pH 3.0 दोनों के pI (सेरीन = 5.68, ल्यूसीन = 5.98) से कम है, अतः सेरीन और ल्यूसीन दोनों पर शुद्ध आवेश धनात्मक (Positive) होगा।
ऋणात्मक आवेश $pH \gt pI$ होने पर ही होता है।
दोनों पर समान धनात्मक प्रकृति होगी।
ऋणात्मक आवेश संभव नहीं है।

अतः विकल्प 1 सही उत्तर है।

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Q.55

ICAR AIEEA PG Animal Biotechnology 09 July 2023 (Shift 1) Paper

MCQ (Single Correct) +4 −1

A polypeptide chain containing three lysine and four arginine residues is treated with sufficient concentration of trypsin in a reaction mixture with optimum condition for reaction of trypsin yield. Consider no arginine and lysine residues are present in carboxy and amino terminal end of that polypeptide.

तीन लाइसिन और चार आर्जिनिन अवशेषों वाली एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को ट्रिप्सिन की पर्याप्त सांद्रता के साथ इष्टतम स्थितियों में उपचारित किया जाता है। मान लीजिए कि उस पॉलीपेप्टाइड के कार्बोक्सी और अमीनो टर्मिनल छोर पर कोई आर्जिनिन या लाइसिन अवशेष उपस्थित नहीं हैं, तो कितने पेप्टाइड प्राप्त होंगे?

Four peptides चार पेप्टाइड Five peptides पांच पेप्टाइड Seven peptides सात पेप्टाइड Eight peptides आठ पेप्टाइड

Proteolytic cleavage rules of pancreatic endopeptidase trypsin:

Four peptides would occur with only 3 cleavage sites.
Five peptides would occur with 4 cleavage sites.
Seven peptides corresponds to the number of cleavage sites, not fragments.
Trypsin specifically hydrolyzes peptide bonds at the carboxyl side of positively charged basic amino acid residues: Lysine (Lys) and Arginine (Arg) (unless followed by Proline). The polypeptide contains $3\text{ Lys} + 4\text{ Arg} = 7$ internal cleavage sites. When a linear polypeptide is cut at $n$ internal cleavage sites, it yields exactly $n + 1$ resulting peptide fragments. Therefore, $7 + 1 = 8\text{ peptides}$ are produced.

Therefore, option 4 (Eight peptides) is the correct answer.

ट्रिप्सिन द्वारा पेप्टाइड विदलन की गणना:

पेप्टाइड गलत संख्या है।
पेप्टाइड गलत मान है।
7 विदलन स्थलों (cleavage sites) की संख्या है, खंडों की नहीं।
ट्रिप्सिन एंजाइम लाइसिन (Lys) और आर्जिनिन (Arg) अवशेषों के C-टर्मिनल पर पेप्टाइड बंध को विशिष्ट रूप से काटता है। श्रृंखला में 3 लाइसिन और 4 आर्जिनिन उपस्थित हैं, अर्थात् कुल आंतरिक विदलन स्थल $= 3 + 4 = 7$ हैं। एक रेखीय पेप्टाइड को $n$ स्थानों पर काटने से $n + 1$ टुकड़े बनते हैं। अतः $7 + 1 = 8\text{ पेप्टाइड}$ प्राप्त होंगे।

अतः विकल्प 4 सही उत्तर है।

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