In the sliding filament mechanism of muscle contraction, binding of a new ATP molecule to the myosin cross-bridge head causes a conformational change that detaches the myosin head from the actin filament. Absence of ATP prevents detachment, leading to rigor mortis.
Option analysis:
- Creatine phosphate: Serves as a high-energy phosphate reserve to rapidly re-phosphorylate ADP into ATP, but does not directly bind to detach myosin from actin.
- ATP: Correct. Direct binding of ATP to the myosin head causes immediate detachment from the actin binding site.
- Calcium: Binds to troponin C to expose actin binding sites, initiating cross-bridge attachment.
- Calmodulin: Calcium-binding messenger protein involved in smooth muscle contraction.
पेशी संकुचन के स्लाइडिंग फिलामेंट तंत्र में, जब मायोसीन के सिरे पर एक नया एटीपी अणु जुड़ता है, तो मायोसीन का सिरा एक्टिन के सक्रिय स्थल से अलग (डिटैच) हो जाता है। एटीपी की अनुपस्थिति में यह अलग नहीं हो पाता, जिससे रिगर मॉर्टिस की स्थिति उत्पन्न होती है।
विकल्प विश्लेषण:
- क्रिएटिन फॉस्फेट: यह ADP को पुनः ATP में बदलने के लिए ऊर्जा भंडार का कार्य करता है।
- ATP: सही। एटीपी के मायोसीन सिरे से जुड़ने पर ही क्रॉस-ब्रिज एक्टिन से अलग होता है।
- कैल्शियम: ट्रोपोनिन C से जुड़कर एक्टिन के सक्रिय स्थलों को अनावृत करता है।
- कैल्मोडुलिन: चिकनी पेशियों में कैल्शियम संकेतन से संबंधित प्रोटीन है।