The Old Yellow Enzyme (OYE) isolated by Warburg and Christian from brewers' bottom yeast in 1932 has been shown to comprise of colourless apoprotein and yellow cofactor. Subsequent identification of the nature of this yellow cofactor demonstrated that OYE is a(an) :
1932 में वारबर्ग एवं क्रिश्चियन द्वारा ब्रूअर्स यीस्ट से पृथक किए गए 'ओल्ड येलो एंजाइम' (Old Yellow Enzyme - OYE) में एक रंगहीन एपोप्रोटीन और एक पीला सहकारक (Cofactor) देखा गया था। इस पीले सहकारक की प्रकृति की पहचान ने प्रमाणित किया कि OYE निम्नलिखित में से क्या है?
In 1932, Otto Warburg and Walter Christian isolated the Old Yellow Enzyme (OYE) (an NADPH:acceptor oxidoreductase) from yeast, which exhibited a bright yellow absorption band.
In 1934–1935, Swedish biochemist Hugo Theorell successfully resolved OYE into a colorless apoprotein and a yellow prosthetic group, identifying the yellow cofactor as riboflavin 5'-phosphate (Flavin Mononucleotide, FMN).
This historic breakthrough established that OYE is a flavoenzyme, marking the foundational discovery of flavoproteins in cellular biochemistry (for which Theorell won the 1955 Nobel Prize).
ribozyme is catalytic RNA, a metalloenzyme requires metal ions, and an abzyme is a catalytic antibody.
Thus, OYE is a flavoenzyme (Option 2).
1932 में ओटो वारबर्ग एवं वाल्टर क्रिश्चियन ने यीस्ट से 'ओल्ड येलो एंजाइम' (OYE) को पृथक किया, जो विशिष्ट चमकीला पीला रंग प्रदर्शित करता था।
1934-1935 में ह्यूगो थियोरेल ने OYE को रंगहीन एपोप्रोटीन और पीले सहकारक में अलग किया और सिद्ध किया कि यह पीला सहकारक राइबोफ्लेविन 5'-फॉस्फेट (Flavin Mononucleotide / FMN) है।
इस खोज ने स्थापित किया कि OYE जैव रसायन विज्ञान में खोजा गया सर्वप्रथम फ्लेवोएंजाइम (Flavoenzyme) था (जिसके लिए थियोरेल को 1955 में नोबेल पुरस्कार प्रदान किया गया)।
अतः सही उत्तर फ्लेवोएंजाइम (विकल्प 2) है।
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Lyases (EC 4): Catalyze non-hydrolytic, non-oxidative addition of groups to double bonds or cleavage of bonds forming double bonds (e.g., fumarase, dehydratases) -> (A) - (III).
Ligases (EC 6): Catalyze joining of two molecules coupled with hydrolysis of ATP or pyrophosphate bonds (e.g., Aminoacyl-tRNA synthetases coupling an amino acid to tRNA, EC 6.1.1) -> (B) - (I).
Transferases (EC 2): Catalyze transfer of functional groups (amino, phosphate, methyl) from one substrate to another (e.g., Aminotransferases / transamination reactions, EC 2.6.1) -> (C) - (IV).
Hydrolases (EC 3): Catalyze hydrolytic cleavage of ester, peptide, or glycosidic bonds (e.g., Lipases cleaving ester linkages in triglycerides to yield fatty acids and glycerol, EC 3.1.1) -> (D) - (II).
लायेज़ (Lyases / EC 4): जल-अपघटन या ऑक्सीकरण के बिना बंधों को तोड़कर कार्बन-कार्बन द्विबंधों का निर्माण अथवा विलोपन करने वाले एंजाइम -> (A) - (III)।
लाइगेज (Ligases / EC 6): ATP की ऊर्जा खपत द्वारा दो अणुओं को जोड़ने वाले एंजाइम (जैसे अमीनोएसिल tRNA सिंथेटेज) -> (B) - (I)।
ट्रांसफरेज (Transferases / EC 2): एक पदार्थ से दूसरे पदार्थ पर कार्यात्मक समूहों का स्थानांतरण करने वाले एंजाइम (जैसे ट्रांसएमिनेज) -> (C) - (IV)।
हाइड्रोलेज (Hydrolases / EC 3): जल के अणुओं के उपयोग द्वारा रासायनिक बंधों का विखंडन करने वाले एंजाइम (जैसे ट्राइग्लिसराइड से वसीय अम्ल अलग करने वाला लाइपेज) -> (D) - (II)।
अतः सही सुमेलन विकल्प 2 है।
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The catalytic center of which of the following protease families consists of a catalytic triad of aspartate, histidine and serine?
निम्नलिखित में से किस प्रोटीएज (Protease) परिवार का उत्प्रेरक केंद्र एस्पार्टेट (Asp), हिस्टिडीन (His) और सेरीन (Ser) के उत्प्रेरक त्रिक (Catalytic triad) से निर्मित होता है?
Serine proteases (e.g., chymotrypsin, trypsin, elastase, subtilisin) utilize a conserved catalytic triad consisting of Asp102, His57, and Ser195 (chymotrypsin numbering) in their active site.
In this charge-relay mechanism, the carboxylate of Asp polarizes and stabilizes the positively charged imidazolium ring of His, enabling His to act as a general base that extracts a proton from the Ser hydroxyl group, generating a potent alkoxide nucleophile that attacks the substrate peptide carbonyl.
Cysteine proteases utilize a catalytic dyad or triad centered on Cysteine and Histidine (Cys-His).
Aspartic proteases (e.g., pepsin, HIV protease) employ two Aspartate residues activating a catalytic water molecule.
Metalloproteases (e.g., thermolysin, carboxypeptidase A) utilize a bound divalent metal ion (usually $\text{Zn}^{2+}$).
(F) Therefore, the Asp-His-Ser triad is the defining feature of Serine proteases (Option 3).
सेरीन प्रोटीएज (Serine proteases - जैसे काइमोट्रिप्सिन, ट्रिप्सिन): इनके सक्रिय स्थल पर एस्पार्टेट (Asp102), हिस्टिडीन (His57) तथा सेरीन (Ser195) का अत्यंत संरक्षित 'उत्प्रेरक त्रिक' (Catalytic triad) पाया जाता है।
इस क्रियाविधि में एस्पार्टेट हिस्टिडीन को स्थिर करता है, और हिस्टिडीन एक सामान्य क्षार के रूप में कार्य करते हुए सेरीन के हाइड्रोक्सिल ($-OH$) समूह से प्रोटॉन ग्रहण करता है, जिससे अत्यधिक सक्रिय एल्कोक्साइड नाभिकस्नेही (Nucleophile) बनता है जो पेप्टाइड बंध पर प्रहार करता है।
सिस्टीन प्रोटीएज में Cys-His युग्म होता है; एस्पार्टिक प्रोटीएज में दो एस्पार्टेट अवशेष होते हैं; तथा धातु-प्रोटीएज में $\text{Zn}^{2+}$ आयन होता है।
अतः Asp-His-Ser त्रिक सेरीन प्रोटीएज (विकल्प 3) की पहचान है।
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Some of the exceptional properties of regulatory / allosteric enzymes are :
(A)Their kinetics do not obey the Michaelis-Menten equation.
(B)They are mostly monomeric in nature.
(C)They have more than one substrate binding sites and the substrate binding to different sites is mutually independent, exclusive and noncooperative.
(D)Binding of effector molecules to them may lead to their activation or inhibition.
Choose the correct answer from the options given below :
नियामक / एलोस्टेरिक एंजाइमों (Regulatory / Allosteric enzymes) के कुछ विशिष्ट गुण हैं :
(A)इनकी बलगतिकी (Kinetics) माइकलिस-मेन्टेन समीकरण का पालन नहीं करती है।
(B)ये अधिकांशतः एकलकीय (Monomeric) प्रकृति के होते हैं।
(C)इनमें एक से अधिक क्रियाधार बंधन स्थल होते हैं और विभिन्न स्थलों पर क्रियाधार का जुड़ना परस्पर स्वतंत्र, अनन्य और गैर-सहकारी (Noncooperative) होता है।
(D)प्रभावक अणुओं (Effector molecules) के जुड़ने से इनका संक्रियण (Activation) अथवा संदमन (Inhibition) हो सकता है।
नीचे दिए गए विकल्पों में से सही उत्तर का चयन कीजिए :
Statement (A) is correct: Allosteric enzymes exhibit sigmoidal (S-shaped) saturation curves rather than the classical hyperbolic curves described by the Michaelis-Menten equation.
Statement (B) is incorrect: Allosteric enzymes are virtually always multimeric / oligomeric (composed of multiple interacting subunits), not monomeric.
Statement (C) is incorrect: Substrate binding across multiple active sites is characterized by cooperativity (conformational coupling where binding of one substrate molecule promotes or hinders subsequent substrate binding), rather than independent or non-cooperative binding.
Statement (D) is correct: Allosteric modulators (effectors) bind reversibly to distinct allosteric sites, inducing conformational changes that either stimulate (positive allosteric effectors / activators) or diminish (negative allosteric effectors / inhibitors) catalytic activity.
Thus, statements (A) and (D) only are correct (Option 4).
कथन (A) सही है: एलोस्टेरिक एंजाइम माइकलिस-मेन्टेन के हाइपरबोलिक वक्र के स्थान पर सिग्मॉइडल (S-आकार) संतृप्ति वक्र प्रदर्शित करते हैं।
कथन (B) गलत है: एलोस्टेरिक एंजाइम सदैव बहुलक (Multimeric/Oligomeric) होते हैं, जिनमें एक से अधिक उप-इकाइयां होती हैं; ये एकलकीय (Monomeric) नहीं होते।
कथन (C) गलत है: इनके विभिन्न स्थलों पर क्रियाधार का जुड़ना परस्पर सहकारी (Cooperative) होता है, गैर-सहकारी या स्वतंत्र नहीं।
कथन (D) सही है: प्रभावक (Effector/Modulator) अणु एलोस्टेरिक स्थल से जुड़कर एंजाइम का संक्रियण (सकारात्मक प्रभावक) अथवा संदमन (नकारात्मक प्रभावक) कर सकते हैं।
अतः केवल कथन (A) और (D) सही हैं (विकल्प 4)।
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Pantothenic acid (Vitamin $B_5$): An essential constituent of Coenzyme A (CoA-SH) and acyl carrier protein (ACP) -> (A) - (II).
Para-Aminobenzoic acid (PABA): Along with a pteridine ring and glutamic acid, PABA forms the core tripartite structure of Folic acid (pteroylglutamic acid) -> (B) - (III).
D-Ribose: $\text{NAD}^+$ (Nicotinamide adenine dinucleotide) is a dinucleotide consisting of two N-ribosyl units joined by a pyrophosphate bridge -> (C) - (I).
Pentanoic acid: Chemically, Lipoic acid is 6,8-dithiooctanoic acid, which contains an 8-carbon aliphatic chain consisting of a 1,2-dithiolane ring attached to a pentanoic (valeric) acid side chain: $5-(1,2-\text{dithiolan-3-yl})\text{pentanoic acid}$ -> (D) - (IV).
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