Some of the exceptional properties of regulatory / allosteric enzymes are :
(A)Their kinetics do not obey the Michaelis-Menten equation.
(B)They are mostly monomeric in nature.
(C)They have more than one substrate binding sites and the substrate binding to different sites is mutually independent, exclusive and noncooperative.
(D)Binding of effector molecules to them may lead to their activation or inhibition.
Choose the correct answer from the options given below :
नियामक / एलोस्टेरिक एंजाइमों (Regulatory / Allosteric enzymes) के कुछ विशिष्ट गुण हैं :
(A)इनकी बलगतिकी (Kinetics) माइकलिस-मेन्टेन समीकरण का पालन नहीं करती है।
(B)ये अधिकांशतः एकलकीय (Monomeric) प्रकृति के होते हैं।
(C)इनमें एक से अधिक क्रियाधार बंधन स्थल होते हैं और विभिन्न स्थलों पर क्रियाधार का जुड़ना परस्पर स्वतंत्र, अनन्य और गैर-सहकारी (Noncooperative) होता है।
(D)प्रभावक अणुओं (Effector molecules) के जुड़ने से इनका संक्रियण (Activation) अथवा संदमन (Inhibition) हो सकता है।
नीचे दिए गए विकल्पों में से सही उत्तर का चयन कीजिए :
Statement (A) is correct: Allosteric enzymes exhibit sigmoidal (S-shaped) saturation curves rather than the classical hyperbolic curves described by the Michaelis-Menten equation.
Statement (B) is incorrect: Allosteric enzymes are virtually always multimeric / oligomeric (composed of multiple interacting subunits), not monomeric.
Statement (C) is incorrect: Substrate binding across multiple active sites is characterized by cooperativity (conformational coupling where binding of one substrate molecule promotes or hinders subsequent substrate binding), rather than independent or non-cooperative binding.
Statement (D) is correct: Allosteric modulators (effectors) bind reversibly to distinct allosteric sites, inducing conformational changes that either stimulate (positive allosteric effectors / activators) or diminish (negative allosteric effectors / inhibitors) catalytic activity.
Thus, statements (A) and (D) only are correct (Option 4).
कथन (A) सही है: एलोस्टेरिक एंजाइम माइकलिस-मेन्टेन के हाइपरबोलिक वक्र के स्थान पर सिग्मॉइडल (S-आकार) संतृप्ति वक्र प्रदर्शित करते हैं।
कथन (B) गलत है: एलोस्टेरिक एंजाइम सदैव बहुलक (Multimeric/Oligomeric) होते हैं, जिनमें एक से अधिक उप-इकाइयां होती हैं; ये एकलकीय (Monomeric) नहीं होते।
कथन (C) गलत है: इनके विभिन्न स्थलों पर क्रियाधार का जुड़ना परस्पर सहकारी (Cooperative) होता है, गैर-सहकारी या स्वतंत्र नहीं।
कथन (D) सही है: प्रभावक (Effector/Modulator) अणु एलोस्टेरिक स्थल से जुड़कर एंजाइम का संक्रियण (सकारात्मक प्रभावक) अथवा संदमन (नकारात्मक प्रभावक) कर सकते हैं।
अतः केवल कथन (A) और (D) सही हैं (विकल्प 4)।
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Pantothenic acid (Vitamin $B_5$): An essential constituent of Coenzyme A (CoA-SH) and acyl carrier protein (ACP) -> (A) - (II).
Para-Aminobenzoic acid (PABA): Along with a pteridine ring and glutamic acid, PABA forms the core tripartite structure of Folic acid (pteroylglutamic acid) -> (B) - (III).
D-Ribose: $\text{NAD}^+$ (Nicotinamide adenine dinucleotide) is a dinucleotide consisting of two N-ribosyl units joined by a pyrophosphate bridge -> (C) - (I).
Pentanoic acid: Chemically, Lipoic acid is 6,8-dithiooctanoic acid, which contains an 8-carbon aliphatic chain consisting of a 1,2-dithiolane ring attached to a pentanoic (valeric) acid side chain: $5-(1,2-\text{dithiolan-3-yl})\text{pentanoic acid}$ -> (D) - (IV).
Hydrogen bonding geometry in beta-pleated sheets:
Assertion (A) is true: Parallel β-sheets are inherently less stable than antiparallel β-sheets.
Reason (R) is true: In antiparallel β-sheets, the interstrand hydrogen bonds are planar, linear ($180^\circ$), and perpendicular to the polypeptide backbone, providing optimal orbital overlap and maximal strength. In contrast, in parallel β-sheets, the hydrogen bonds run at skewed, non-linear angles, resulting in distorted and weaker hydrogen bonding.
Because this bond distortion directly explains the reduced stability, (R) is the correct explanation of (A).
प्रोटीन की बीटा-शीट संरचना में हाइड्रोजन बंध:
अभिकथन (A) सत्य है: समानांतर β-प्लीटेड शीट प्रति-समानांतर (Antiparallel) शीट की तुलना में कम स्थिर होती हैं।
कारण (R) सत्य है: प्रति-समानांतर शीट में N-H और C=O समूहों के बीच हाइड्रोजन बंध सीधे ($180^\circ$ पर) बनते हैं, जबकि समानांतर शीट में ये बंध तिरछे और विकृत होते हैं जिससे बंधन कमजोर हो जाता है।
चूंकि बंधों की यह विकृति ही कम स्थिरता का सही कारण है, अतः (A) और (R) दोनों सत्य हैं तथा (R), (A) की सही व्याख्या है।
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When $[S] \ll K_m$: The denominator approximates $K_m$, so $v \approx \frac{V_{\max}}{K_m}[S]$, obeying first-order kinetics -> (II).
When $[S] \gg K_m$: The denominator approximates $[S]$, so $v \approx V_{\max}$, following zero-order kinetics independent of $[S]$ -> (I).
When $[S] = K_m$: $v = \frac{V_{\max}[S]}{2[S]} = \frac{V_{\max}}{2}$, velocity equals one-half of maximum velocity -> (IV).
When $[S] \approx [E_T]$: The fundamental Michaelis-Menten assumption ($[S] \gg [E_T]$) is violated because a significant fraction of substrate is enzyme-bound; thus standard $K_m$ and $V_{\max}$ do not describe the kinetics -> (III).
Hence, option 3 is the correct match: (A) - (II), (B) - (I), (C) - (IV), (D) - (III).
विकल्प विश्लेषण:
जब $[S] \ll K_m$: $v \approx \left(\frac{V_{\max}}{K_m}\right)[S]$, अभिक्रिया प्रथम कोटि गतिकी का पालन करती है -> (II)।
जब $[S] \gg K_m$: $v \approx V_{\max}$, दर क्रियाधार पर निर्भर नहीं करती, अतः शून्य कोटि गतिकी होती है -> (I)।
जब $[S] = K_m$: $v = V_{\max}/2$, वेग अधिकतम वेग का आधा होता है -> (IV)।
जब $[S] \approx [E_T]$: माइकलिस-मेंटेन की मूल धारणा ($[S] \gg [E_T]$) अमान्य हो जाती है, अतः $K_m$ और $V_{\max}$ एंजाइम उत्प्रेरित अभिक्रियाओं को परिभाषित नहीं करते -> (III)।
अतः विकल्प 3 सही उत्तर है: (A) - (II), (B) - (I), (C) - (IV), (D) - (III)।
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