Among the following select the correct statements regarding reversible competitive enzyme inhibition :
(i) The inhibitor bears structural resemblance to substrate.
(ii) Both $K_m$ and $V_{max}$ are increased.
(iii) The inhibitor does not bear structural resemblance to substrate.
(iv) $K_m$ is increased whereas $V_{max}$ remains unchanged.
उत्क्रमणीय प्रतिस्पर्धी एंजाइम संदमन (reversible competitive enzyme inhibition) के संबंध में सही कथनों का चयन कीजिये :
(i) संदमक की संरचना क्रियाधार (substrate) से मिलती-जुलती होती है।
(ii) $K_m$ और $V_{max}$ दोनों बढ़ते हैं।
(iii) संदमक की संरचना क्रियाधार से नहीं मिलती है।
(iv) $K_m$ बढ़ता है जबकि $V_{max}$ अपरिवर्तित रहता है।
EXPLANATION
Food Processing Enzymes & Kinetics
- In reversible competitive inhibition, the inhibitor is a structural analog of the substrate that competes for binding at the same active site of the enzyme (statement i is true).
- Because high substrate concentrations can completely outcompete the inhibitor, the maximum reaction velocity remains unaffected ($V_{max}$ unchanged).
- However, a higher substrate concentration is required to reach half-maximal velocity, meaning the apparent Michaelis constant increases ($K_m$ increased, statement iv is true).
- Thus, statements (i) and (iv) are correct.
- उत्क्रमणीय प्रतिस्पर्धी संदमन (competitive inhibition) में संदमक की आण्विक संरचना क्रियाधार (substrate) के समान होती है और वह सक्रिय स्थल के लिए क्रियाधार से प्रतिस्पर्धा करता है (कथन i सत्य है)।
- क्रियाधार की सांद्रता अत्यधिक बढ़ाने पर संदमक का प्रभाव समाप्त हो जाता है, अतः अधिकतम वेग $V_{max}$ अपरिवर्तित रहता है।
- परंतु आधी अधिकतम गति प्राप्त करने के लिए अधिक क्रियाधार चाहिए, जिससे आभासी माइकेलिस स्थिरांक ($K_m$) बढ़ जाता है (कथन iv सत्य है)।
- अतः सही संयोजन (i) और (iv) है।
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